1.0INRShttps://dev.inrs.ca/en/inrsadminhttps://dev.inrs.ca/en/author/inrsadmin/rich600338<blockquote class="wp-embedded-content" data-secret="9unXbFGhUe"><a href="https://dev.inrs.ca/en/research/professors/david-chatenet/">David Chatenet</a></blockquote><iframe sandbox="allow-scripts" security="restricted" src="https://dev.inrs.ca/en/research/professors/david-chatenet/embed/#?secret=9unXbFGhUe" width="600" height="338" title="“David Chatenet” — INRS" data-secret="9unXbFGhUe" frameborder="0" marginwidth="0" marginheight="0" scrolling="no" class="wp-embedded-content"></iframe><script type="text/javascript"> /* <![CDATA[ */ /*! This file is auto-generated */ !function(d,l){"use strict";l.querySelector&&d.addEventListener&&"undefined"!=typeof URL&&(d.wp=d.wp||{},d.wp.receiveEmbedMessage||(d.wp.receiveEmbedMessage=function(e){var t=e.data;if((t||t.secret||t.message||t.value)&&!/[^a-zA-Z0-9]/.test(t.secret)){for(var s,r,n,a=l.querySelectorAll('iframe[data-secret="'+t.secret+'"]'),o=l.querySelectorAll('blockquote[data-secret="'+t.secret+'"]'),c=new RegExp("^https?:$","i"),i=0;i<o.length;i++)o[i].style.display="none";for(i=0;i<a.length;i++)s=a[i],e.source===s.contentWindow&&(s.removeAttribute("style"),"height"===t.message?(1e3<(r=parseInt(t.value,10))?r=1e3:~~r<200&&(r=200),s.height=r):"link"===t.message&&(r=new URL(s.getAttribute("src")),n=new URL(t.value),c.test(n.protocol))&&n.host===r.host&&l.activeElement===s&&(d.top.location.href=t.value))}},d.addEventListener("message",d.wp.receiveEmbedMessage,!1),l.addEventListener("DOMContentLoaded",function(){for(var e,t,s=l.querySelectorAll("iframe.wp-embedded-content"),r=0;r<s.length;r++)(t=(e=s[r]).getAttribute("data-secret"))||(t=Math.random().toString(36).substring(2,12),e.src+="#?secret="+t,e.setAttribute("data-secret",t)),e.contentWindow.postMessage({message:"ready",secret:t},"*")},!1)))}(window,document); /* ]]> */ </script> https://dev.inrs.ca/wp-content/uploads/2020/04/Chatenet_David2.jpg900707Intérêts de recherche Les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) forment une large famille de protéines transmembranaires impliqués dans le transfert d’informations au travers des membranes biologiques. Pas moins de 40% des médicaments actuellement mis sur le marché ciblent ces récepteurs. La compréhension des mécanismes moléculaires, i.e. interactions peptide-récepteur, impliqués dans le contrôle des fonctions physiologiques d'un RCPG représente donc une étape cruciale vers l’identification de nouveaux dérivés peptidiques à des fins diagnostiques, thérapeutiques ou encore théranostiques. Il est maintenant bien établi que la liaison d’un ligand à son récepteur va stabiliser certaines conformations favorisant ainsi l’activation de certaines voies de signalisation associées au détriment d’autres, un phénomène nommé sélectivité fonctionnelle ou d'agonisme biaisé. Ainsi, la possibilité de réguler/moduler de façon sélective certaines voies de signalisation associées à un RCPG donné pourrait grandement améliorer l’efficacité des traitements tout en diminuant les effets secondaires indésirables. Par conséquent, les progrès dans notre compréhension de la pharmacologie moléculaire et cellulaire des RCPG émergeront de notre compréhension continue des interactions ligand-récepteur, ainsi que des effecteurs et voies de signalisation qui leurs sont associés. Dans notre laboratoire, nous nous intéressons à trois systèmes peptidergiques impliquant des RCPG soient les systèmes urotensinergique et angiotensinergique, tous deux impliqués dans les maladies cardiovasculaires, et le système pacapergique, impliqué dans l’apoptose et l’inflammation observé dans les maladies neurodégénératives. Plus particulièrement, nous cherchons à comprendre le rôle joué par l'oligomérisation des RCPGs dans le phénomène de sélectivité fonctionnelle et à développer de nouveaux outils (agonistes biaisés, modulateurs allostérique) permettant un contrôle spatial et temporel précis des voies de signalisation associées à un RCPG donné.