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Pour la première fois, des chercheurs ont identifié deux stratégies importantes qui permettent d’optimiser l’action d’enzymes impliquées dans la dégradation de polluants récalcitrants comme les BPC. Réalisées par le professeur Michel Sylvestre du Centre INRS–Institut Armand-Frappier, en collaboration avec des chercheurs américains et indiens, ces avancées scientifiques serviront non seulement à développer des biocatalyseurs efficaces pour résoudre des problèmes environnementaux de pollution, mais également à synthétiser de nouveaux composés chimiques d’intérêt biopharmaceutique.
Certains composés chimiques comme les BPC, HAP et CFC sont des polluants toxiques pour la biosphère et récalcitrants à la dégradation microbienne. Les enzymes cataboliques microbiennes ne sont pas en mesure de les métaboliser efficacement. Les résultats obtenus par le professeur Sylvestre et ses collègues ouvrent de nouvelles possibilités pour améliorer l’efficacité de ces enzymes à oxyder ces composés.
L’équipe de recherche du professeur Sylvestre a montré qu’il est possible d’obtenir des enzymes mutantes plus souples en remplaçant certains de ses acides aminés. De plus, elle a mis à jour un mécanisme fin qui permet d’accroître la performance de l’enzyme non seulement envers le substrat naturel, mais aussi envers tous les autres substrats qu’elle peut métaboliser. Ce faisant, de nouvelles enzymes plus performantes peuvent être mises au point à l’aide du génie génétique.
« Dans le contexte de la chimie verte, les résultats de notre recherche pourront permettre d’appliquer ces enzymes à des procédés de biocatalyse pour la synthèse de composés à action biologique comme les flavonoïdes, des composés qui possèdent de fortes propriétés antioxydantes », précise le professeur Michel Sylvestre, également spécialiste en ingénierie d’enzymes.
Les résultats obtenus ont été publiés dans :
- Mohammadi, M., Viger, J.F., Kumar, P., Barriault, D., Bolin, J. T., Sylvestre, M. 2011. Retuning Rieske-type oxygenase to expand substrate range. J. Biol Chem. 286, 27612-27621.
- Kumar, P., Mohammadi, M., Viger, J.F., Barriault, D., Gomez-Gil, L., Eltis, L.D., Bolin, J. T., and Sylvestre, M. 2011. Structural insight into the expanded PCB-degrading abilities of a biphenyl dioxygenase obtained by directed evolution. J. Mol. Biol. 405, 531-547.
- Dhindwal, S., D. N. Patil, M. Mohammadi, M. Sylvestre, S. Tomar, and P. Kumar. 2011. Biochemical studies and ligand bound structures of biphenyl dehydrogenase from Pandoraea pnomenusa strain B-356 reveal a basis for broad specificity of the enzyme. J. Biol. Chem. 286, 37011-37022.
